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AN10079809-20080930-0001  
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タイトル
タイトル Two-Dimensional crystal film of streptavidin : a binding base for biotinylated proteins for protein device application  
カナ  
ローマ字  
別タイトル
名前 ストレプトアビジン2次元結晶膜によるビオチン化タンパク質の固定とデバイスへの応用  
カナ ストレプトアビジン 2ジゲン ケッショウマク ニ ヨル ビオチンカ タンパクシツ ノ コテイ ト デバイス エノ オウヨウ  
ローマ字 Sutoreputoabijin 2jigen kesshomaku ni yoru biochinka tanpakushitsu no kotei to debaisu eno oyo  
著者
名前 古野, 泰二  
カナ フルノ, タイジ  
ローマ字 Furuno, Taiji  
所属 慶應義塾大学医学部物理学教室  
所属(翻訳) Department of Physics, Keio University School of Medicine  
役割  
外部リンク  
 
出版地
横浜  
出版者
名前 慶應義塾大学日吉紀要刊行委員会  
カナ ケイオウ ギジュク ダイガク ヒヨシ キヨウ カンコウ イインカイ  
ローマ字 Keio gijuku daigaku Hiyoshi kiyo kanko iinkai  
日付
出版年(from:yyyy) 2008  
出版年(to:yyyy)  
作成日(yyyy-mm-dd)  
更新日(yyyy-mm-dd)  
記録日(yyyy-mm-dd)  
形態
 
上位タイトル
名前 慶應義塾大学日吉紀要. 自然科学  
翻訳 The Hiyoshi review of the natural science  
 
44  
2008  
 
開始ページ 1  
終了ページ 17  
ISSN
09117237  
ISBN
 
DOI
URI
 
JaLCDOI
NII論文ID
 
医中誌ID
 
その他ID
 
博士論文情報
学位授与番号  
学位授与年月日  
学位名  
学位授与機関  
抄録
The two-dimensional crystal film of streptavidin (SA) has been prepared at the air/water interface and transferred onto hydrophobic silicon wafer. The transfer ratio has been improved from our previous studies, resulting in the entire covering of the surface of silicon wafer with 2D crystal domains of SA. Stable and controlled immobilization of biotinylated proteins in their active form is to be achieved on this SA surface. Binding of biotinylated protein G to the SA surface and thereafter immunoglobulin G (IgG) to this immobilized protein G have been demonstrated by atomic force microscopy (AFM) under water. The biotin-streptavidin linkage is so stable that the bound protein G/IgG complex withstands the lateral pressure of the AFM cantilever tip during scanning. The number of bound molecules can be counted directly in the AFM images, suggesting the possibility to develop an AFM-based protein device in which the binding assay is ensured at high signal to noise rarios. The present study achieved the densest packing of SA on a solid support compared with those using self assembled film of thiol molecules on gold or biotinylated lipid at the air/water interface, which so far led to a random packing of streptavidin molecules or scattered assembly of 2D crystal patches of SA on solid supports. As demonstrated in this paper, uniformity of the 2D crystal film of SA is essentially important for the binding assay by means of AFM.
 
目次
Introduction
Experimental section
1. Materials.
2. Two-dimensional crystallization of SA
3. Atomic force microscopy
4. Immobilization of protein G/IgG complex on SA crystal surface
5. Effect of tween 20 on SA crystal structure
Results and discussion
1. 2D crystallization conditions
2. Nonspecific binding and stability of SA film
3. Immobilization of protein G/IgG complex onto SA crystal surface
4. Proposal for higher resolution imaging to discriminate the shape of immobilized proteins
5. Preservation of SA film.
6. Deposition of SA film onto glass or quartz plate
Conclusions
 
キーワード
Biotin  

AFM  

Protein G  

IgG  

Protein Array  

Protein Chip  
NDC
 
注記
創立150年記念号 : 自然科学のエッセンス = 150th anniversary number : essence of natural sciences

原著論文
 
言語
英語  
資源タイプ
text  
ジャンル
Departmental Bulletin Paper  
著者版フラグ
 
本文URI
 
アクセス条件

 
最終更新日
Oct 16, 2008 09:00:00  
作成日
Oct 16, 2008 09:00:00  
所有者
mediacenter
 
更新履歴
 
インデックス
/ Public / 日吉紀要 / 自然科学 / 44 (2008)
 
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