亜鉛イオンは生命の維持に不可欠な金属イオンで, タンパク質に結合することでその構造を安定化させたり, 酵素活性の中心として機能したりする。一方で, 亜鉛イオンは錯体形成能力が非常に高く, 鉄や銅といった他の金属イオンを結合するべきタンパク質にも結合し, それらの生理活性を低下させる危険性がある。実際, 細胞内における亜鉛イオンは何らかの生体物質と結合しており, 遊離状態としての濃度は非常に低く抑えられている。そのような細胞内環境において, 亜鉛結合タンパク質がどのように亜鉛イオンを獲得しているのか明らかでない。そこで本課題では, 未だ発見されていない「亜鉛シャペロン」の探索に挑戦した。
A zinc ion plays essential roles in keeping our lives healthy by stabilizing the native structures of proteins and/or by functioning as an active site for enzymatic reactions. A zinc ion has also a high capability to form a complex with various kinds of ligands and can thus bind at the binding site for the other metal ions such as iron and copper ions in proteins. Such a "mis-metallation" can further reduce or even negate the enzymatic activity of metalloproteins. Actually, intracellular zinc ions exist as complexes with biomolecules, and almost no "free" zinc ions has been proposed to exist in a cell. In such a intracellular environment, we still do not know how Zn-binding proteins acquire zinc ions. In this study, we have challenged the identification of "Zn chaperone" proteins that can deliver a zinc ion to Zn-requiring proteins.
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