アイテムタイプ |
Article |
ID |
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プレビュー |
画像 |
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キャプション |
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本文 |
2018000005-20180334.pdf
Type |
:application/pdf |
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Last updated |
:Oct 24, 2022 |
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本文公開日 |
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タイトル |
タイトル |
グルタミン酸受容体が作り上げるシナプスをつなぐ橋 : 両方向性のシナプス伝達制御とシナプス構築の分子基盤解明
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カナ |
グルタミンサン ジュヨウタイ ガ ツクリアゲル シナプス オ ツナグ ハシ : リョウホウコウセイ ノ シナプス デンタツ セイギョ ト シナプス コウチク ノ ブンシ キバン カイメイ
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ローマ字 |
Gurutaminsan juyōtai ga tsukuriageru shinapusu o tsunagu hashi : ryōhōkōsei no shinapusu dentatsu seigyo to shinapusu kōchiku no bunshi kiban kaimei
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別タイトル |
名前 |
The C1q complement family proteins and glutamate receptors : bridge over the synaptic cleft for bidirectional synaptic differentiation and function
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カナ |
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ローマ字 |
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著者 |
名前 |
松田, 恵子
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カナ |
マツダ, ケイコ
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ローマ字 |
Matsuda, Keiko
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所属 |
慶應義塾大学医学部基礎教室専任講師
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所属(翻訳) |
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役割 |
Research team head
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外部リンク |
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版 |
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出版地 |
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出版者 |
名前 |
慶應義塾大学
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カナ |
ケイオウ ギジュク ダイガク
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ローマ字 |
Keiō gijuku daigaku
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日付 |
出版年(from:yyyy) |
2019
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出版年(to:yyyy) |
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作成日(yyyy-mm-dd) |
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更新日(yyyy-mm-dd) |
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記録日(yyyy-mm-dd) |
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形態 |
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上位タイトル |
名前 |
学事振興資金研究成果実績報告書
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翻訳 |
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巻 |
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号 |
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年 |
2018
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月 |
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開始ページ |
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終了ページ |
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ISSN |
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ISBN |
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DOI |
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URI |
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JaLCDOI |
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NII論文ID |
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医中誌ID |
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その他ID |
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博士論文情報 |
学位授与番号 |
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学位授与年月日 |
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学位名 |
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学位授与機関 |
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抄録 |
入力線維が分泌するC1q/TNF ファミリー分子は、シナプス前部のneurexin 受容体と、シナプス後部のグルタミン酸受容体とを機能的につなぐ"橋"として機能し、シナプス形成とシナプス機能を制御することで、シナプスの個性化を作り上げる。この分子基盤を明らかにすることが本研究の目的である。
シナプス後部のグルタミン酸受容体は、全長の3分の1をも占める細胞外領域(ATD)を持ち、補体経路タンパク質C1qや、腫瘍壊死因子TNFalphaなどが属する、分泌性因子C1q/TNFファミリーなどの細胞外分泌性因子と相互作用することを見出してた。このことからグルタミン酸受容体ATD領域が、シナプス間隙を越えて、シナプス前部との相互作用に関わる新たな機能領域である可能性を探った。グルタミン酸受容体であるカイニン酸受容体サブユニットGluK2 GluK4およびAMPA型グルタミン酸受容体GluA1サブユニットは、分泌性因子C1ql2 C1ql3と結合し、またC1ql2 C1ql3は同時にシナプス前部のneurexinとも結合する。ここからシナプスを挟んで3者複合体形成される可能性を検討した。GluK4およびGluA1はC1ql2 C1ql3を介してneurexin3 S5スプライシングサイトにコードされる領域と複合体を形成するが、GluK2はしないことが判明した。
次にこれらグルタミン酸受容体サブユニットそのものが、シナプス分化に関与しうるかを検討した。GluK4 GluA1にはシナプス形成能は見出されなかったが、GluK2のATD領域にシナプス前部を分化させる機能があること、またこの機能にはC1qlは介さないこと、グルタミン酸作動性シナプスに特異的であることを見出した。
Several C1q/TNFa family members which are expressed in the central nervous system and released from presynaptic site are considered plays a crucial role in the formation and function of parallel fiber–Purkinje cell synapses. This is achieved by formation of a trans-synaptic tripartite complex which is composed of C1q/TNFa family members, presynaptic neurexin (NRX) and postsynaptic glutamate receptor through Amino terminal domain (ATD) region. These findings highlight a novel function of ATD region in communication with presynaptic neurons across synaptic cleft.
I examined the possibility whether kainate receptor of glutamate receptor subunit, GluK2 and GluK4 and AMPA receptor subunit GluA1 are associated with presynaptic neurexin3 containing splicing site 5 via C1ql2 and C1ql3 binding. GluK4 and GluA1 but not GluK2 form this tripartite complex.
Next I examined whether these tripartite complex or glutamate receptor subunit itself has synaptogenic activity resulting in presynaptic differentiation. ATD region of GluK2 but not Gluk4 or GluA1 have been shown to possess synaptogenic activity independent on C1ql binding.
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資源タイプ |
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ジャンル |
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著者版フラグ |
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関連アイテム |
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