慶應義塾大学学術情報リポジトリ(KOARA)KeiO Associated Repository of Academic resources

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KAKEN_26840014seika  
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タイトル
タイトル NMR法によるチロシンキナーゼの動的構造解析  
カナ NMRホウ ニ ヨル チロシンキナーゼ ノ ドウテキ コウゾウ カイセキ  
ローマ字 NMRho ni yoru chiroshinkinaze no doteki kozo kaiseki  
別タイトル
名前 NMR analyses of the structural equilibrium in tyrosine kinases  
カナ  
ローマ字  
著者
名前 横川, 真梨子  
カナ ヨコガワ, マリコ  
ローマ字 Yokogawa, Mariko  
所属 慶應義塾大学・薬学部・助教  
所属(翻訳)  
役割 Research team head  
外部リンク 科研費研究者番号 : 60648020
Publisher  
出版地
 
出版者
名前  
カナ  
ローマ字  
日付
出版年(from:yyyy) 2016  
出版年(to:yyyy)  
作成日(yyyy-mm-dd)  
更新日(yyyy-mm-dd)  
記録日(yyyy-mm-dd)  
形態
1 pdf  
上位タイトル
名前 科学研究費補助金研究成果報告書  
翻訳  
 
 
2015  
 
開始ページ  
終了ページ  
ISSN
 
ISBN
 
DOI
URI
 
JaLCDOI
NII論文ID
 
医中誌ID
 
その他ID
 
博士論文情報
学位授与番号  
学位授与年月日  
学位名  
学位授与機関  
抄録
チロシンキナーゼが機能する際の構造動態を明らかにすることは, 創薬や生命現象の解明に役立つ。本研究では, チロシンキナーゼに内在する構造平衡をNMR法により解析することで, チロシンキナーゼの活性を担う動的構造を明らかにすることを目的とした。c-Src, Fyn, c-Ablの大腸菌での発現・精製プロトコルを確立し, リン酸化状態を制御したサンプルを調製した。安定同位体標識サンプルのNMRスペクトル測定を行うことで, リン酸化状態や薬剤の結合に伴うNMRスペクトル変化の検出に成功した。このスペクトル変化がチロシンキナーゼの機能に関わる構造平衡を反映している可能性がある。
Tyrosine kinases are major targets for anticancer drug. To understand the dynamic regulation of tyrosine kinases, NMR analyses of the structural equilibrium were performed. In this study, E coli. expression system and purification protocol for c-Src, Fyn, and c-Abl were successfully established. NMR spectral changes upon phosphorylation of c-Src and upon binding to drugs were observed. NMR approach would be useful for understanding the dynamic processes in the regulation of tyrosine kinases.
 
目次

 
キーワード
キナーゼ  

NMR  
NDC
 
注記
研究種目 : 若手研究(B)
研究期間 : 2014~2015
課題番号 : 26840014
研究分野 : 構造生物化学
 
言語
日本語  

英語  
資源タイプ
text  
ジャンル
Research Paper  
著者版フラグ
 
本文URI
 
アクセス条件

 
最終更新日
Dec 27, 2016 11:19:14  
作成日
Dec 27, 2016 11:19:14  
所有者
mediacenter
 
更新履歴
 
インデックス
/ Public / 科学研究費補助金研究成果報告書 / 2015年度 / 日本学術振興会
 
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