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2017000001-20170261  
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本文公開日
 
タイトル
タイトル ヒトデ幼生のマクロファージ遊走阻止因子受容体の探索  
カナ ヒトデ ヨウセイ ノ マクロファージ ユウソウ ソシ インシ ジュヨウタイ ノ タンサク  
ローマ字 Hitode yōsei no makurofāji yūsō soshi inshi juyōtai no tansaku  
別タイトル
名前 A study of receptor(s) for the macrophage migration inhibitory factors in starfish larva.  
カナ  
ローマ字  
著者
名前 古川, 亮平  
カナ フルカワ, リョウヘイ  
ローマ字 Furukawa, Ryohei  
所属 慶應義塾大学文学部助教(有期)(自然科学)  
所属(翻訳)  
役割 Research team head  
外部リンク  
 
出版地
 
出版者
名前 慶應義塾大学  
カナ ケイオウ ギジュク ダイガク  
ローマ字 Keiō gijuku daigaku  
日付
出版年(from:yyyy) 2018  
出版年(to:yyyy)  
作成日(yyyy-mm-dd)  
更新日(yyyy-mm-dd)  
記録日(yyyy-mm-dd)  
形態
1 pdf  
上位タイトル
名前 学事振興資金研究成果実績報告書  
翻訳  
 
 
2017  
 
開始ページ  
終了ページ  
ISSN
 
ISBN
 
DOI
URI
JaLCDOI
NII論文ID
 
医中誌ID
 
その他ID
 
博士論文情報
学位授与番号  
学位授与年月日  
学位名  
学位授与機関  
抄録
最も原始的なサイトカインの一つであるマクロファージ遊走阻止因子(Macrophage migration Inhibitory Factor ; MIF)は, ヒトの様々な慢性疾患に関与するが, 詳細なメカニズムは不明である。その主要因として, 進化的に保存されたMIF受容体が同定されていないことが挙げられる。免疫系の進化の理解に重要なモデル生物であるイトマキヒトデの幼生では, 2種のMIF(ApMIF1及びApMIF2)が, それぞれ「走化性阻止因子」, 「走化性因子」として差時的に作用することにより, 異物の大きさや量に応じた適切な数の間充織細胞のリクルートを制御していることが明らかにされている。そこで本研究では, 還元条件下で切断可能な架橋剤を用いて, Hisタグ融合タンパク質(rMIF1またはrMIF2)をイトマキヒトデ幼生の解離細胞表面の受容体と架橋し, Hisタグに対するアフィニティクロマトグラフィーを用いて精製した膜画分からの受容体の単離を目指した。
まず, Hisタグ融合タンパクが多量体を形成するかを検討するために, rMIF1, rMIF2にそれぞれ架橋剤を添加したところ, 共に, 二量体, 三量体を形成することが明らかとなった。これは哺乳類のMIFにおける過去の知見と一致した。次に, 抗Hisタグ抗体を用いて, 非還元条件で電気泳動したアフィニティ精製産物に対してウエスタンブロットを行ったところ, rMIF1と架橋した膜タンパク質が, 90kDa程度の複合体として検出された。しかし, rMIF2と架橋したタンパク質は得られなかった。
今後は, rMIF1と架橋したタンパク質の配列決定を目指すとともに, rMIF2の膜タンパク質との架橋条件を詳細に検討する必要がある。
Macrophage migration inhibitory factor (MIF), which is one of the most primitive cytokines, is involved in various chronic diseases in humans, but the detailed mechanism is unknown. One of the main reasons is that evolutionarily conserved MIF receptors have not been identified. In the larva of Patiria pectinifera, which is an important model organism for understanding the evolution of the immune system, it has been clarified that two MIFs (ApMIF1 and ApMIF2) regulate the recruitment of the mesenchyme cells by differentially acting as chemotactic inhibitory factor and chemotactic factor, respectively. In this study, to isolate evolutionally conserved MIF receptor(s), we cross-linked the His-tagged fusion proteins (rMIF1 and rMIF2) with the receptor(s) on the surface of the dissociated larval cells using a cleavable cross-linker, and then performed affinity chromatography against the His-tag.
First, it was revealed that both rMIF1 and rMIF2 formed dimers and trimers when the cross-linker was added to each of them. This result is consistent with previous reports in mammalian MIFs. Western blotting using the anti-His tag antibody was performed on the affinity purified product that was electrophoresed under non-reducing conditions, detecting a membrane protein cross-linked with rMIF1 as a complex of about 90 kDa. However, no protein cross-linked with rMIF2 was detected.
It is necessary to determine the sequence of the protein cross-linked with rMIF1 and investigate the cross-linking conditions of rMIF2 with the membrane protein in detail.
 
目次

 
キーワード
 
NDC
 
注記

 
言語
日本語  

英語  
資源タイプ
text  
ジャンル
Research Paper  
著者版フラグ
publisher  
関連DOI
アクセス条件

 
最終更新日
Aug 01, 2019 16:03:43  
作成日
Feb 21, 2019 16:09:51  
所有者
mediacenter
 
更新履歴
Feb 21, 2019    インデックス を変更
Aug 1, 2019    著者,上位タイトル 名前,抄録 内容 を変更
 
インデックス
/ Public / 塾内助成報告書 / 学事振興資金研究成果実績報告書 / 2017年度
 
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