慶應義塾大学学術情報リポジトリ(KOARA)KeiO Associated Repository of Academic resources

慶應義塾大学学術情報リポジトリ(KOARA)

Home  »»  Listing item  »»  Detail

Detail

Item Type Article
ID
KAKEN_15H04355seika  
Preview
Image
thumbnail  
Caption  
Full text
KAKEN_15H04355seika.pdf
Type :application/pdf Download
Size :167.2 KB
Last updated :Nov 12, 2018
Downloads : 254

Total downloads since Nov 12, 2018 : 254
 
Release Date
 
Title
Title 核内特異的な解糖系酵素群のアルギニンメチル化修飾の糖代謝制御における意義  
Kana カクナイ トクイテキナ カイトウケイ コウソグン ノ アルギニン メチルカ シュウショク ノ トウ タイシャ セイギョ ニ オケル イギ  
Romanization Kakunai tokuitekina kaitōkei kōsogun no aruginin mechiruka shūshoku no tō taisha seigyo ni okeru igi  
Other Title
Title Nuclear-specific arginine methylation of glycolytic enzymes regulates energy metabolism  
Kana  
Romanization  
Creator
Name 山本, 雄広  
Kana ヤマモト, タケヒロ  
Romanization Yamamoto, Takehiro  
Affiliation 慶應義塾大学・医学部(信濃町)・講師  
Affiliation (Translated)  
Role Research team head  
Link 科研費研究者番号 : 50383774
Edition
 
Place
 
Publisher
Name  
Kana  
Romanization  
Date
Issued (from:yyyy) 2018  
Issued (to:yyyy)  
Created (yyyy-mm-dd)  
Updated (yyyy-mm-dd)  
Captured (yyyy-mm-dd)  
Physical description
1 pdf  
Source Title
Name 科学研究費補助金研究成果報告書  
Name (Translated)  
Volume  
Issue  
Year 2017  
Month  
Start page  
End page  
ISSN
 
ISBN
 
DOI
URI
JaLCDOI
NII Article ID
 
Ichushi ID
 
Other ID
 
Doctoral dissertation
Dissertation Number  
Date of granted  
Degree name  
Degree grantor  
Abstract
これまで, がん細胞を中心とした代謝リモデリング制御に関する研究の多くは, HIF-1aやc-Mycなどストレス誘導性転写因子による解糖系酵素遺伝子群の発現上昇によって説明されてきたが, 近年代謝酵素群自身の翻訳後修飾に起因した酵素活性変化による代謝制御機構が多数報告されている。本研究では解糖系酵素の核内特異的メチル化修飾に着目し, その制御メカニズムについて研究を行なった。その結果, アルギニンメチル化酵素PRMT1の自己メチル化を介した核移行が解糖系酵素群のメチル化修飾に必須であることが明らかになった。
In cancer cells, the expression of glycolytic enzymes is regulated by stress-responsive transcriptional factors (e.g., HIF-Ia and c-Myc). Recent studies demonstrated that post-translational modifications of metabolic enzymes also regulate metabolic reprogramming. Our previous study showed that arginine methylation of glycolytic enzymes is spatial regulated in the nucleus. In this study, we clarified the mechanism of nuclear-specific arginine methylation of enzymes. Furthermore, we found that auto-methylation of PRMT1, which is a responsible methyltransferase for glycolytic enzymes influenced the nuclear translocation of PRMT1, resulted in nuclear-specific methylation of glycolytic enzymes.
 
Table of contents

 
Keyword
解糖系  

メチル化  

PRMT1  

核移行  
NDC
 
Note
研究種目 : 基盤研究(B)(一般)
研究期間 : 2015~2017
課題番号 : 15H04355
研究分野 : 代謝生化学
 
Language
日本語  

英語  
Type of resource
text  
Genre
Research Paper  
Text version
publisher  
Related DOI
Access conditions

 
Last modified date
Nov 12, 2018 15:23:59  
Creation date
Nov 12, 2018 15:23:59  
Registerd by
mediacenter
 
History
Nov 12, 2018    インデックス を変更
 
Index
/ Public / Grants-in-Aid for Scientific Research / Fiscal year 2017 / Japan Society for the Promotion of Science
 
Related to