慶應義塾大学学術情報リポジトリ(KOARA)KeiO Associated Repository of Academic resources

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AN10079809-20040000-0029  
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Last updated :Apr 27, 2007
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Release Date
 
Title
Title ストレプトアビジン2次元結晶表面へのビオチン化タンパク質の結合 : 原子間力顕微鏡によるイメージング  
Kana ストレプトアビジン 2ジゲン ケッショウ ヒョウメン エノ ビオチンカ タンパクシツ ノ ケツゴウ : ゲンシカンリョク ケンビキョウ ニヨル イメージング—  
Romanization Sutoreputoabijin 2jigen kessho hyomen eno biochinka tampakushitsu no ketsugo : genshikanryoku kembikyo niyoru imejingu  
Other Title
Title Binding of biotinylated proteins to the two-dimensional crystal surface of streptavidin studied by atomic force Microscopy  
Kana  
Romanization  
Creator
Name 古野, 泰二  
Kana フルノ, タイジ  
Romanization Furuno, Taiji  
Affiliation  
Affiliation (Translated)  
Role  
Link  
Edition
 
Place
横浜  
Publisher
Name 慶應義塾大学日吉紀要刊行委員会  
Kana ケイオウ ギジュク ダイガク ヒヨシ キヨウ カンコウ イインカイ  
Romanization Keio gijuku daigaku hiyoshi kiyo kanko iinkai  
Date
Issued (from:yyyy) 2004  
Issued (to:yyyy)  
Created (yyyy-mm-dd)  
Updated (yyyy-mm-dd)  
Captured (yyyy-mm-dd)  
Physical description
 
Source Title
Name 慶應義塾大学日吉紀要. 自然科学  
Name (Translated)  
Volume  
Issue 35  
Year 2004  
Month  
Start page 29  
End page 44  
ISSN
 
ISBN
 
DOI
URI
JaLCDOI
NII Article ID
 
Ichushi ID
 
Other ID
603503  
Doctoral dissertation
Dissertation Number  
Date of granted  
Degree name  
Degree grantor  
Abstract
2つの課題を中心に研究を進めた。⑴ストレプトアビジン2次元結晶膜(SA 膜)作成法の開発,および⑵ SA 膜表面への結合によるビオチン化タンパク質の安定化を利用した1分子原子間力顕微鏡(AFM)イメージング法の開発である。 課題⑴についてはこれまでの方法をリファインし,かなりの程度隙間無く基板(シリコンウエハ)表面をSA 2次元結晶で覆うことができるようになった。また,AFM走査パラメータの適正化などにより,市販のAFM プローブをそのまま用い,再現性のよいSA 結晶の高分解能イメージングが可能となった。課題⑵では,カタラーゼやフェリチンなどをビオチン化してSA膜2次元結晶面に結合固定し,AFM イメージングを試みた。SA 膜はビオチン化タンパク質固定のための理想的基盤であり,これを利用した1分子AFM イメージングおよびタンパク質を利用した素子開発へと今後の展開が期待される。
 
Table of contents

 
Keyword
 
NDC
 
Note

 
Language
日本語  
Type of resource
text  
Genre
Departmental Bulletin Paper  
Text version
publisher  
Related DOI
Access conditions

 
Last modified date
Apr 20, 2024 15:14:03  
Creation date
Apr 27, 2007 13:56:59  
Registerd by
mediacenter
 
History
 
Index
/ Public / The Hiyoshi Review / The Hiyoshi review of natural science / 35 (2004)
 
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